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摘要
MagR蛋白是生物体内发现的第一个具有磁感应功能的蛋白质,通过氨基酸序列比对发现在水稻中含有一个与MagR蛋白相似性高达82%的未知蛋白。利用生物信息学分析对水稻OsMR进行蛋白质功能预测,构建pFastBac1表达质粒转染SF9细胞。通过昆虫细胞真核表达带有Fc标签的重组蛋白OsMR后,Western blot被用于检测样本中蛋白质的表达量。再对目的蛋白进行Ni亲和层析,利用瞬态荧光光谱法检测纯化蛋白OsMR的磁感应能力。结果表明,水稻OsMR蛋白与前人研究的MagR磁蛋白在各物种中相似性高达80%;在MagR磁蛋白的关键功能位点Fe-S簇序列完全一致;在进化上始于动植物分化之前且高度保守;跨膜结构域分析表明该蛋白是一个线粒体内膜结合蛋白;信号肽分析表明该蛋白可能是一个核内合成蛋白,并且最终被运送到细胞膜。通过SDS-PAGE与Western blot实验分析,表明OsMR蛋白的相对分子质量为42 000,与预测大小相符。在黑暗条件下,OsMR蛋白的瞬态荧光光谱随磁场的变化而变化,说明OsMR蛋白在体外具有一定的磁场感应能力。
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