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摘要
运用荧光猝灭法及分子对接模拟，对杨梅苷（myricitrin,MYT）和胰蛋白酶（trypsin,Tryp）之间的相互作用情况进行了研究。通过荧光光谱实验可以得出，在pH=8.4的条件下，在温度为17,27和37℃时，MYT可以有效地猝灭Tryp的荧光发射。通过Stern-Volmer以及双对数方程计算可知，MYT猝灭Tryp的荧光发射机制为静态猝灭，即主客体间形成稳定的复合物。在37℃时，Tryp与MYT的表观结合常数KA为3.2×104 L·mol-1，结合位点数n为1.44。使用Vant Hoff方程计算得到主客体结合的热力学常数为ΔH>0，ΔS>0，ΔG<0，可知疏水作用和氢键对形成Tryp:MYT复合物具有显著的促进作用。此外，利用同步荧光光谱法研究了Tryp与MYT的结合位置，结果表明，MYT与Tryp的结合对TyrPhe,His及Trp残基的影响基本相同。分子对接结果表明，MYT结合在Tryp表面，主客体之间存在多个疏水及氢键作用。分子动力学模拟表明，Tryp:MYT复合物的动力学性质稳定，在30ns时间内结构变化很小，主客体的均方根差（root mean square deviation,RMSD）平均值分别为1.672与1.255。
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