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摘要
采用荧光光谱法研究不同pH值（3.0、5.2、7.4）条件下叶黄素与牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）的相互作用，利用数学模型计算得到二者的猝灭常数和热力学参数等，分析叶黄素与BSA的荧光猝灭现象及蛋白构象的变化，最后通过位点竞争实验和分子模拟技术确定了二者的结合位点。荧光光谱表明，不同pH值条件下叶黄素对BSA均产生荧光猝灭效应，在298 K时，pH 7.4的猝灭常数最大，结合常数较大；热力学参数和分子对接结果表明，叶黄素与BSA间的作用力主要是疏水相互作用；同步荧光光谱表明BSA的构象在叶黄素与pH值的共同作用下发生改变；位点竞争性实验和分子对接实验表明，pH 7.4和pH 5.2时，二者的结合位点在亚结构域ⅡA和ⅢA之间，但更接近于Sudlow’s site Ⅱ;pH 3.0时，结合位点不在亚结构域ⅡA及ⅢA附近。结果表明，pH值对叶黄素和BSA的相互作用有影响，这为蛋白质与生物活性成分的相互作用提供一定的理论依据。
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