摘要
为改善猪血红蛋白(Hb)的功能特性,探究协同改性对猪血红蛋白的影响,本研究以猪血红蛋白和猪血红蛋白肽(H-Hb)为对照,采用酶解-磷酸化协同改性(HP)的方法对猪血红蛋白进行处理,并对协同改性后酶解-磷酸化猪血蛋白(HP-Hb)的功能特性和结构进行了研究。功能特性分析表明,与Hb和H-Hb相比,HP-Hb的溶解度明显提高,乳化活性指数提高了12.42和6.30 m2·g-1(P<0.05),乳化稳定性提高了6.37%和3.04%(P<0.05),起泡性提高了7.59%、4.42%(P<0.05),起泡稳定性提高了3.93%和4.42%(P<0.05)。结构分析表明,与Hb和H-Hb相比,酶解使HP-Hb的肽链断裂,暴露更多氨基酸基团,磷酸根大部分连接在N原子上,P-N和PO43-的增加使部分红外吸收峰变强;同时其热变性温度分别提高了14.00和20.67℃。微观结构分析表明,协同改性使蛋白结构发生了变化,分子结构由紧密的块状结构变成松散的块状结构,周围有较小的颗粒杂乱分布。综上,协同改性是一种较为可行的修饰方法,处理后的猪血红蛋白的功能特性和稳定性得到提升。本研究为猪血红蛋白的改性提供了新思路,为猪血红蛋白在食品加工中的应用研究提供了理论基础及参考。
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单位食品与生物工程学院; 河南科技大学