摘要

研究了风味蛋白酶水解过程中大豆分离蛋白分子和抗原性变化规律以及酶解物的乳化、发泡等功能性质。结果表明:酶解10 min时,大豆主要抗原蛋白7S的3个亚基和11S的酸性亚基得到有效降解,且产生了分子质量为31、27、22 ku的新谱带,延长酶解时间至120 min时,新生成的谱带变化不大,表现出抗酶解特性。ELISA分析显示,酶解10 min时,大豆11S球蛋白和7Sβ-伴球蛋白的抗原活性剩余率分别降至43%和56%。酶解30 min时,两种蛋白的抗原活性剩余率分别为25%和34%。此指标与电泳图谱中亚基变化趋势基本一致。酶解10 min时,乳化性和发泡性明显提高,延长酶解时间,则乳化和发泡性能显著降低。

  • 单位
    食品与生物工程学院; 郑州轻工业学院