摘要
目的应用生物学信息工具预测分析结核分枝杆菌H37Rv标准菌株Pst S1蛋白的结构和功能。方法登录NCBI数据库,获取Pst S1蛋白基因组信息,应用ProParam工具和ProScale工具对Pst S1蛋白进行基本理化性质和疏水性的分析;运用SignaIP 4.1 Server和TMHMM Server v.2.0工具对Pst S1蛋白的信号肽和跨膜区进行预测;利用SOMPA工具分析Pst S1蛋白的二级结构,并采用SWISS MODEL工具对该蛋白进行三级结构同源建模;运用ABCpred软件和SYFPEITHI预测Pst S1蛋白的B细胞抗原表位和T细胞抗原表位。结果 Pst S1蛋白编码基因Rv0934全长1 125 bp,编码374个氨基酸。该蛋白理论相对分子质量为38.243 13×103,理论等电点为5.14,分子式为C1703H2660N456O527S9,半衰期为30 h,脂溶指数为86.79,不稳定指数为25.65,总平均亲水性为0.066,为稳定性亲水蛋白。Pst S1蛋白在20-21区域形成一段信号肽序列,无跨膜区域,不属于跨膜蛋白。二级结构中α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲分别占32.89%、18.18%、6.42%、42.51%。预测该蛋白含有16个B细胞抗原表位和27个CTL表位。结论生物信息学分析Pst S1蛋白为稳定性亲水蛋白,含有信号肽和较多B、T细胞抗原表位,具有抗原性,可作为结核病的血清学诊断和亚单位疫苗新的靶点。
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