摘要
采用稳态荧光光谱、同步荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,探究了1-萘酚(1-OHNap)诱导人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)构象变化的差异。结果表明,与1-OHNap的结合作用使HSA中荧光团周围微环境极性发生改变,BSA中Trp残基周围微环境的极性增加;同时,与1-OHNap的结合作用使HSA、BSA中的多肽链轻微展开,其中HSA中α-螺旋占比的降幅较大;1-OHNap与HSA、BSA的结合平衡常数(Kb)分别为1.49×104、8.76×103 L/mol; 1-OHNap分别结合在HSA和BSA的ⅡA子域和ⅠB子域;1-OHNap与HSA和BSA中Trp残基的表观距离分别为1.53 nm和1.42 nm。实验证实1-OHNap诱导HSA和BSA构象的变化具有差异。
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单位近海海洋环境科学国家重点实验室; 厦门大学; 化学化工学院