桔青霉产核酸酶P1酶分离纯化及其酶学性质

作者：李明; 余华顺; 喻晨; 吴尧; 龚大春

来源：食品工业科技, 2021, 42(07): 89-94.

DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2020050212

• 核酸酶P1
• 纯化
• 动力学参数
• 酶学性质

桔青霉(Penicillium citrinum)产核酸酶P1浓缩液采用活性炭脱色、硫酸铵分级沉淀、脱盐和凝胶层析等分离技术,得到核酸酶P1纯组分,并研究了该酶的酶学性质。该酶纯化后比酶活达到33967 U/mg,纯化倍数为8.48倍;该酶的米氏常数Km、最大反应速度Vm和催化常数Kcat分别为2.50 mmol/L、0.0864 mmol/(mL·min)和252.43 s-1。该酶最适温度为75℃,热稳定范围60～75℃;最适pH为5.5,pH稳定范围为4.0～6.0;Zn2+在1 mmol/L条件下对核酸酶P1有很好的激活作用,Cu2+和Co2+对该酶的抑制作用明显,而Ni2+、Fe2+、Mn2+等离子具有不同程度的抑制作用。本研究对于该酶的广泛应用奠定了科学基础。

• 单位
  安琪酵母股份有限公司; 三峡大学