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摘要
了解蛋白质在热处理中相互作用对结构和致敏性的影响,以蛋清中卵白蛋白和溶菌酶为对象,对其在不同温度下的相互作用情况进行研究,通过浊度、溶解度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳对其物理性质进行分析,利用圆二色光谱、紫外光谱、荧光光谱方法对其空间结构进行表征,并通过竞争酶联免疫吸附测定的方法对蛋白质的潜在致敏性进行探究。结果表明,卵白蛋白-溶菌酶(ovalbumin-lysozyme,OVA-Lys)在60、65℃加热10 min后不会显著影响彼此的结构以及潜在致敏性,而在70℃,由于OVA三级结构的展开,Lys疏水基团的暴露,两者会通过二硫键相互作用而显著降低彼此的潜在致敏性。
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