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摘要
本研究旨在通过优化人β2微球蛋白在大肠杆菌中的表达条件并对重组蛋白进行纯化,以期获得可溶性好、纯度高的重组人β2微球蛋白(rhβ2M)。通过检测诱导剂IPTG浓度、诱导温度和诱导时间对rhβ2M可溶性表达的影响,确定最佳的诱导条件为IPTG终浓度0.8mmol/L,诱导温度25℃,诱导时间6h。在最佳诱导条件下进行发酵培养,获得可溶性rhβ2M占菌体总可溶蛋白含量的63.7%。对可溶性蛋白进行Ni Sepharose 6Fast Flow亲和层析纯化,可获得纯度达95%以上的rhβ2M。Western blot分析表明,该蛋白具有与抗人β2M抗体特异反应的抗原特性。
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