科研之友
微信
新浪微博
Facebook
分享链接
摘要
本文以红毛藻为原料，利用酶解法及超滤分级制备获得不同分子量的肽组分，经高效液相色谱法测定体外血管紧张素转化酶(ACE)抑制活性发现F2组分(800 ～2000 Da)的ACE抑制率最高；采用液相色谱-串联质谱技术和Peaks studio 软件的de novo从头测序对F2组分进行氨基酸序列鉴定，并结合分子对接筛选出与ACE稳定结合的6个ACE抑制肽。固相合成法制备预测肽并经体外ACE抑制活性验证，发现L1(LVLLFLFGE)的ACE抑制活性最高，IC50为14.22 μg/mL。分子对接结果表明，L1对ACE的抑制主要归因于能够与ACE的活性口袋形成氢键相互作用。最后，探讨温度、pH值、金属离子、光照类型和模拟胃肠道酶系消化对L1稳定性的影响，结果表明：L1具有较好的热稳定性和离子强度稳定性，pH＞2时活性逐步减弱，紫外处理会影响其活性，体外模拟胃肠液处理后L1的ACE抑制率虽然显著降低，但仍具有较高ACE抑制活性。
-
单位厦门医学院; 福建省水产研究所
