β-乳球蛋白与EGCG结合规律的分子动力学探究

作者：孔庆新; 黄业传^*; 徐伟平; 张径舟; 刘碧林; 李思阳

来源：食品与生物技术学报, 2022, 41(01): 51-59.

• pH
• β-乳球蛋白
• 多酚
• 分子动力学

为探究不同pH下多酚与蛋白质的结合规律，以茶多酚EGCG（表没食子儿茶素没食子酸酯）和β-乳球蛋白为研究对象，采用分子对接和分子模拟技术研究两者结合能、结合机制分别在p H为2、5、8时的变化。结果表明，EGCG主要结合在β-乳球蛋白的3个区域；在结合能最高的结合位点进行150 ns分子模拟过程中，发现EGCG的波动幅度比β-乳球蛋白大，特别是pH为2时，但EGCG的波动不会影响β-乳球蛋白结构的稳定；pH为5时β-乳球蛋白的疏水表面积、α-螺旋和β-折叠含量均为最低；EGCG与β-乳球蛋白在pH为5时结合能最高，pH为8时最低，p H为5时结合能最高主要由于此时疏水作用力、氢键和范德华力均最强。通过研究可知，p H会影响蛋白质表面结构，特别是蛋白质与小分子物质的结合处，从而影响两者间的结合能、结合位点和结合姿势。

• 单位
  西南政法大学; 江苏食品药品职业技术学院; 重庆化工职业学院; 生物工程学院; 荆楚理工学院