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摘要
P39蛋白是通过蛋白组学从布鲁菌中鉴定出的具有较高免疫原性的优势抗原蛋白之一。本研究对布鲁菌的优势抗原蛋白P39基因在毕赤酵母中进行表达,并对其进行纯化及Western blot鉴定,利用核磁共振接合PNGaseF糖苷酶进行蛋白糖基化鉴定,并研究其与巨噬细胞相互作用的速度。结果表明,P39蛋白在毕赤酵母GS115中呈分泌表达,表达量可达5.05 g/L。核磁共振结果表明,重组P39蛋白被糖基化修饰。修饰后的蛋白被巨噬细胞捕获效应明显强于原核蛋白,说明糖基化修饰可能影响目标蛋白与细胞相互作用的效率,为进一步研究糖基化对P39蛋白的影响及布鲁菌糖基化疫苗候选抗原的研究提供参考。
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单位吉林农业大学; 生命科学学院
