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摘要
蛋白质依靠短程相互作用识别配体蛋白进而行使生物学功能，其相互作用界面仅占据蛋白质总表面积的一部分．因此，蛋白质与配体蛋白需要形成一系列遭遇复合物系综结构来减少构象搜索空间以加快结合速度．由于遭遇复合物在溶液体系中存在时间短、丰度低，因而很难被传统结构生物学技术捕捉到．本文选用组氨酸磷酸载体蛋白（HPr）和酶Ⅱ(EⅡAGlc)复合物为研究体系，采用顺磁弛豫增强（Paramagnetic Relaxation Enhancement,PRE）技术对遭遇复合物的系综结构及动力学性质进行表征，并用分子动力学模拟方法对实验结果进行验证，发现HPr在溶液体系中首先与EⅡAGlc在3个方向上形成遭遇复合物，进而促进特异性复合物的形成．该方法不仅能够在溶液体系中观察遭遇复合物系综结构，还有望应用于生物大分子领域，揭示蛋白质在复杂生理网络中的相互作用机制及动力学行为．
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