科研之友
微信
新浪微博
Facebook
分享链接
摘要
采用荧光光谱、圆二色谱、透射电镜、动态光散射等手段研究去铁红小豆铁蛋白（apoRBF）与表儿茶素（EC）的非共价络合及其对蛋白质结构和功能性质的影响。荧光结果表明，EC未改变apoRBF的特征发射峰330 nm，且随浓度的升高，apoRBF荧光强度下降，EC与apoRBF发生相互作用，引起蛋白质三级/四级结构的改变，而对蛋白质的一、二级结构没有影响。荧光拟合显示二者的结合常数K和结合位点数n分别为3.65×104mol/L-1和98.5。铁蛋白-表儿茶素复合物（FEC）在4℃和40℃下透析12 h,EC的释放率分别为29.1%和45.9%，均低于游离EC的释放率，表明EC与apoRBF发生结合，且低温更有利于二者的结合。经模拟胃肠液孵育2 h后，FEC中EC的释放率分别为68.6%和32.2%，与游离EC的释放率相比，表现出相对较慢和持续的释放过程，表明EC与apoRBF的结合显著抑制模拟胃肠液中蛋白酶对铁蛋白的降解，促进功能组分的缓释作用。此外，FEC保留了表儿茶素的抗氧化能力但略有下降。本研究结果明确了多酚与植物铁蛋白作用机理，为表儿茶素与植物铁蛋白非共价复合物的应用提供理论参考。
- 单位
