粪肠球菌SK32.001精氨酸脱亚胺酶的分离纯化及酶学性质研究

作者：刘昕; 帅玉英; 张涛; 江波; 缪铭; 沐万孟

来源：食品工业科技, 2015, 36(12): 165-169.

DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2015.12.026

• 粪肠球菌SK32.001
• 精氨酸脱亚胺酶(ADI)
• 纯化
• 酶学性质

对Enterococcus faecalis SK32.001所产的精氨酸脱亚胺酶(ADI)进行分离纯化并对其酶学性质进行研究。实验结果表明,通过细胞破碎,硫酸铵沉淀,Hi Prep Q FF 16/10阴离子交换层析,Sephadex G-75等纯化方法获得电泳纯精氨酸脱亚胺酶,分子量约为42ku,催化最适温度和p H分别为50℃和6.5,在3040℃和p H5.57.5时较稳定。不同浓度的Zn2+对酶活性影响较大。1mmol/L的Zn2+和10mmol/L的Co2+、Ca2+、Mg2+对酶活有较大的促进作用,10mmol/L的Cu2+对酶的抑制作用最强。精氨酸脱亚胺酶在最适反应条件测定其米氏常数为1.33mmol/L,最大反应速度为2.41μmol/min。

• 单位
  江南大学; 食品科学与技术国家重点实验室