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摘要
采用盐析法提取米糠蛋白,分别选用胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等单独或联合水解米糠蛋白,以从酶解米糠蛋白中分离获得具有血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性的短肽组分。经SephadexG-15凝胶层析和SP-SephadexC-25离子交换层析分离各酶解组分,并检测各组分的ACE抑制活性。结果表明,米糠蛋白的酶解分离产物中含有较强ACE抑制活性的组分,其中经胃蛋白酶和胰蛋白酶共同水解时得到的小分子量寡肽组分的抑制活性最强,为后续对其进行结构分析奠定了基础。
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单位华中科技大学同济医学院; 武汉轻工大学
