摘要
目的探讨副溶血弧菌VP0350基因编码蛋白CalR的结构和功能。方法从NCBI GenBank数据库中获取VP0350基因及其编码蛋白CalR序列;利用ExPASy服务器中的ProtParam及ProtScale预测CalR蛋白的一般理化性质及亲疏水性;利用TMHMM Server v.2.0及SignalP 4.0 Server分析CalR蛋白的跨膜区及信号肽;利用SOPMA分析CalR蛋白的二级结构并利用Phyre 2 sever对其进行蛋白质三级结构同源模型构建;利用NCBI的CDD(Conserved Domain Database)数据库,NetPhos 3.1Server及STRING 11.0对CalR蛋白的结构域,磷酸化位点和相互作用蛋白进行预测分析。结果副溶血弧菌VP0350基因编码的CalR蛋白由319个氨基酸构成,相对分子质量为36.192 34×103,理论等电点(pI)为6.20,为不稳定的亲水蛋白,无信号肽和跨膜螺旋区,二级结构中主要为α-螺旋,并成功构建三级结构模型。CalR蛋白具有1个保守结构域和多个磷酸化位点,并具有多个相互作用蛋白。结论生物信息学方法预测CalR蛋白为亲水性蛋白,含有抗原表位区域,可为副溶血弧菌感染的表位疫苗研究提供参考依据。
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