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摘要
为研究A型塞内卡病毒（SVA）VP2蛋白的生物学特性，本试验对GenBank公布的SVA VP2基因序列分析筛选，合成完整VP2基因序列。使用Expasy软件对其结构进行分析，通过原核表达VP2蛋白并利用正交设计优化其可溶性表达条件，纯化VP2蛋白免疫獭兔、小鼠，检测血清中特异性抗体和细胞因子的变化。结果显示：SVA VP2蛋白的一、二级结构得以展示；成功表达了可溶性的VP2蛋白，可溶性蛋白表达最佳条件为培养转速120 rpm、诱导时间8 h、诱导温度30℃、诱导剂IPTG浓度0.5 mmol/L；制备了高效价的兔源多克隆抗体；在免疫VP2蛋白的小鼠血清中检测到高水平的VP2特异性抗体且IFN-γ和IL-2水平显著升高，表明VP2蛋白具有良好的免疫原性。本研究为进一步塞内卡病毒VP2蛋白功能及应用研究提供了技术支持。
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