TRAIL蛋白的体外活性稳定性初步研究

作者：张红; 魏东芝; 周文瑜; 陶欣艺; 沈亚领; 周劲松; 张国钧; 孙菁; 球谊

来源：工业微生物, 2011, 41(01): 9-14.

• TRAIL
• 纯化
• Zn2+
• L-Arg
• L-Glu
• 蛋白稳定性

大肠杆菌发酵表达的TRAIL蛋白经过两步纯化可得到纯度95%以上的活性蛋白,得率为40%。天然TRAIL蛋白为同源三聚体形式,在三聚体中心隐蔽结合Zn2+,Zn2+可维持TRAIL蛋白天然结构的稳定性。研究发现在纯化后的重组可溶性TRAIL蛋白中添加Zn2+,并且Zn2+与TRAIL单体的摩尔比例达到2:1时,TRAIL蛋白的活性达到最高。本文初步研究了TRAIL蛋白的体外活性稳定性问题,发现在添加了最适Zn2+后的TRAIL蛋白保存溶液中添加25mmol/L LArg与50mmol/L L-Glu有助于抑制TRAIL蛋白活性下降、并可能长期稳定蛋白活性。

• 单位
  生物反应器工程国家重点实验室; 华东理工大学