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摘要
O2是生命中最重要的双原子分子之一,但是氧合血红素中Fe–O2键的本质问题却一直没有彻底解决,延续至今.争论主要存在于Fe–O2键的电子结构、穆斯堡尔谱性质等方面. Fe–O2键本身的复杂性,使得难以依靠单一模型解决所有问题.本文认为依靠不同模型,突出重点,获得多层次、多角度的分子结构信息,再深入到产物电子结构,是更切实际的研究思路.因此,依据蛋白环境,提出氢键与共价键连接轴向配体两个模型策略.这两种策略可望抑制无序,排除干扰,提供新的Fe–O2键空间形态,从而获得新的电子结构信息.两类模型在合成化学中已有所体现,但是尚无氧合反应产物得到分离,因此是可行而紧迫的研究课题.基于已有的研究积累,本文同时强调多温度单晶表征,以观察随温度改变而发生的氧分子动态行为.相关研究工作可以深入到Fe–O2键问题新的研究层面,收获新的科学数据,丰富生物无机理论,对基于血红素模型的仿生材料的研究也具有指导意义.
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