邻苯二甲酸二丁酯与胰蛋白酶的相互作用

作者：张国文; 王亚萍

来源：吉首大学学报(自然科学版), 2015, 36(01): 46-83.

• 邻苯二甲酸二丁酯
• 胰蛋白酶
• 结合特性
• 分子模拟

在模拟人体生理条件下(pH值为7.4),应用荧光光谱法、紫外光谱法和圆二色谱法(CD)并结合原子力显微镜(AFM)和分子模拟技术,研究了邻苯二甲酸二丁酯(DBP)对胰蛋白酶(Trypsin)的光谱性质、结构及催化活性的影响.结果表明,DBP通过氢键和范德华力与胰蛋白酶形成基态复合物而猝灭胰蛋白酶的内源荧光,DBP在胰蛋白酶上只有1个结合位点.同步荧光、紫外和CD光谱研究发现,DBP与胰蛋白酶的结合诱导了酶的α-螺旋、β-折叠和β-转角含量的减少,而增加了无规卷曲的含量.原子力显微镜图像显示,DBP的存在引起胰蛋白酶的表面形态发生变化,蛋白质发生了聚集.分子模拟结果表明,DBP结合于胰蛋白酶S1疏水空腔附近,与氨基酸His 57,Ser 195和Gly 193形成氢键.酶活测定结果显示,DBP的存在导致胰蛋白酶活性被抑制.

• 单位
  南昌大学食品科学与技术国家重点实验室