小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2互作调控其酶活性

作者：雷明娜; 李晶^*

来源：北京农学院学报, 2023, 38(01): 1-6.

DOI：10.13473/j.cnki.issn.1002-3186.2023.0101

• 小热休克蛋白
• 蛋白表达纯化
• 过氧化氢酶
• 酶活性

【目的】为探究拟南芥小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的关系。【方法】构建带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的原核蛋白表达载体，将小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的重组蛋白诱导表达后进行体外免疫共沉淀试验，并利用过氧化氢酶活性试剂盒检测过氧化氢酶活力。【结果】成功构建了带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的蛋白表达载体，并通过体外免疫共沉淀试验发现带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4能够将无纯化标签的过氧化氢酶2成功纯化出来，过氧化氢酶活性检测表明小热休克蛋白HSP17.4可以显著增强过氧化氢酶2活性。【结论】本研究证明小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2存在相互作用，并且小热休克蛋白HSP17.4激活过氧化氢酶2酶活性，为进一步研究小热休克蛋白HSP17.4通过调控过氧化氢酶2参与非生物胁迫响应奠定基础。

• 单位
  北京农学院