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摘要
目的：为了解小鼠BMAL1蛋白的结构和功能。方法：从NCBI数据库中获取小鼠BMAL1蛋白氨基酸序列，利用TMHMM Server v. 2.0、ExPAsy、InterPro等在线软件分析其生物学特征，并通过STRING构建BMAL1蛋白相互作用网络。结果：BMAL1蛋白是由626个氨基酸构成，进化过程保守的不稳定亲水性蛋白。该蛋白二级结构主要为无规则卷曲，存在多个磷酸化和乙酰化位点，其相互作用蛋白大多与心血管疾病（cardiovascular disease,CVD）相关。结论：通过分析BMAL1蛋白结构和功能，提示其在动脉粥样硬化（atherosclerosis,AS）以及CVD疾病中具有潜在临床价值。
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单位山西省汾阳医院; 山西医科大学汾阳学院
