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摘要
运用荧光光谱法研究了生理酸度条件下(pH=7.4)3种黄酮化合物白杨素、芹菜素和桑色素与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。结果表明,3种黄酮化合物均能与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理为静态猝灭。结合常数K(芹菜素)>K(白杨素)>K(桑色素),结合位点数近似等于1,白杨素与BSA之间以疏水作用为主,而芹菜素、桑色素与BSA之间的作用力主要是氢键和范德华力。黄酮分子结构中羟基位置及个数影响其与BSA间的结合作用,C4’-OH对结合有促进作用,而C3-OH的取代则导致作用力减弱。由Frster非辐射能量转移理论,计算出3种黄酮化合物在蛋白质中的结合位置与212位色氨酸残基间的距离分别为2.44 nm(白杨素)、3.34 nm(芹菜素)和3.31 nm(桑色素)。
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