血红素氧合酶HugZ组氨酸-249对组氨酸-245侧链缺失补偿的结构基础

作者：沈溪辉; 胡永林; 王大成

来源：生物化学与生物物理进展, 2012, (09): 871-876.

• 幽门螺旋杆菌
• 血红素氧合酶
• 致病菌
• 铁元素摄取
• 补偿作用 Helicobacter pylori
• heme oxygenase
• pathogenic bacteria
• iron acquisition
• compensation

血红素氧合酶HugZ是幽门螺旋杆菌(Helicobacter pylori)利用宿主血红素作为铁源的关键蛋白.HugZ的His245残基侧链咪唑基与血红素中心铁配位结合,是酶活中心的重要组成部分.用定点突变的方法构建HugZ突变体H245A、H249A和H245A/H249A基因,并将突变体蛋白表达纯化.通过X射线晶体学途径解析了突变体H245A与血红素复合物的2.55魡分辨率晶体结构.结构解析表明,HugZ的His249残基侧链咪唑基团与血红素的铁原子结合,从而补偿了His245侧链缺失.这种结构特征在已知血红素氧合酶中未曾发现.Val238ψ平面的可翻转和Gly239的柔性是His249能...

• 单位
  生物大分子国家重点实验室; 中国科学院研究生院; 中国科学院生物物理研究所