植物多酚-牛血清白蛋白相互作用及对蛋白质结构的影响

作者：刘丽莉; 于影; 苏克楠; 张潇丹; 程伟伟; 贺家亮

来源：农业工程学报, 2023, 39(13): 290-298.

• 植物多酚
• 牛血清蛋白
• 相互作用
• 分子对接
• 结合常数

多酚与蛋白质的相互作用取决于蛋白质和多酚的结构与类型，为研究不同植物多酚与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)之间的相互作用，探明不同植物多酚对BSA结构的影响，进而筛选出稳定的植物多酚-BSA复合物。该研究采用原花青素(proanthocyanidins, PC)、儿茶素(catechin, C)、表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)、茶多酚(tea polyphenol,TP)，通过紫外光谱法、荧光光谱法、红外光谱法和分子对接研究植物多酚与BSA相互作用及其对蛋白质结构的影响。结果表明：4种植物多酚-BSA复合物的紫外最大波长红移由大到小为EGCG(365 nm)、PC(364 nm)、C(364 nm)、TP(363 nm)；红外光谱发现，酰胺Ⅰ带的吸收峰(1657.44cm-1)发生蓝移由大到小为PC(1656.15cm-1)、 TP(1632.07cm-1)、 EGCG(1631.49cm-1)、 C(1 631.44 cm-1)，烟酰胺II带峰形变宽；BSA二级结构由β-转角、无规卷曲转变为β-折叠、ɑ-螺旋，β-折叠含量增加C-BSA(40.20%)、PC-BSA(39.50%)、EGCG-BSA(39.32%)、TP-BSA(34.04%)，表明C更能促进BSA的二级结构稳定；荧光光谱表明4种多酚对BSA的猝灭类型均为静态猝灭，且结合位点约为1，表明存在一个结合位点；分子对接结果表明该结合位点位于Sub-domain IIA的疏水腔中，分子间相互作用力主要是氢键、疏水作用力，结合能由小到大为C(-3.72 kJ/mol)、EGCG(-1.77 kJl/mol)、PC(-1.02 kJ/mol)、TP(-0.38 kJ/mol);4种多酚中C和EGCG与BSA相互作用程度较大，C与BSA的结合能最小，形成的复合物最稳定。通过多酚与蛋白相互作用研究，更好地发挥多酚和蛋白两种组分的功能作用，可为开发功能性多酚-蛋白质复合物产品提供参考。

• 单位
  食品与生物工程学院; 河南科技大学