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摘要
Trx是一类广泛存在于各类生物中的小分子酸性蛋白质,含有二硫化物活性中心Cys-Gly-Pro-Cys(CGPC),可降低食物中由二硫键引起的变应原反应,因而Trx在食品工程和抗过敏药物中具有应用前景。本论文从大肠杆菌Escherichi coli基因组中扩增Trx基因,构建大肠杆菌重组表达载体Trx-p ET-28a(+),转化入大肠杆菌BL21表达宿主进行IPTG诱导表达并对牛奶中β-乳球蛋白和酪蛋白的二硫键还原活性进行分析。结果表明,重组Trx具有二硫键还原酶的活性,能有效打开牛奶中β-乳球蛋白和酪蛋白的二硫键,有望开发成一种硫氧还蛋白脱敏制剂应用于食品安全领域。
