地衣芽孢杆菌2709蛋白酶分离纯化与性质

作者：张浩; 张帅; 张娜; 马永强

来源：现代食品科技, 2010, (02): 129-132+148.

DOI：10.13982/j.mfst.1673-9078.2010.02.007

• 碱性蛋白酶
• 提纯
• 去酰氨
• 性质 alkaline protease
• purification
• deamidation
• properties

采用盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析等步骤,从地衣芽孢杆菌(B·licheniformis)2709的发酵液中获得了电泳纯的碱性蛋白酶。结果发现:提纯酶的活力达61069U/mg,纯化倍数:38.7,活性回收率:19.3%,去酰氨度:20.9%.并研究了该酶的基本酶学特性,碱性蛋白酶最适反应温度为50℃,最适作用pH为10.0。40℃保温2h后该酶保持80%以上的活力,在pH8～11之间有较高的pH稳定性。

• 单位
  哈尔滨商业大学