摘要

目的分析蛋白egG1y162-1、egG1y162-2的氨基酸序列,了解其理化性质及二级结构特点,预测比较其抗原表位,为包虫病的免疫学诊断及表位疫苗的研制提供理论依据。方法采用生物信息学技术,利用在线软件ProtParam分析egG1y162-1和egG1y162-2的理化性质,使用DNAstar软件的protean等程序分析egG1y162-1和egG1y162-2蛋白的二级结构特点,运用在线软件IEDB等对egG1y162-1和egG1y162-2蛋白各参数进行综合分析并预测其抗原表位。结果综合分析各参数预测egG1y162-1的优势B细胞表位为9~28位氨基酸残基(LTKELKTTLPEHFRWIHVGS),egG1y162-1上29~36位氨基酸残基(RSLELGWN)区域可能存在人鼠共同T细胞抗原表位;egG1y162-2的优势B细胞表位为25~39位氨基酸残基(EGLKPSTFYEVVVQAFKGGS)、41~60位氨基酸残基(KGGSQVFKYTGFIRTLAPGE),egG1y162-2上26~41位氨基酸残基(GLKPSTFYEVVVQAFK)区域可能存在人鼠共同T细胞抗原表位。结论通过对细粒棘球绦虫蛋白egG1y162-1、egG1y162-2进行抗原表位分析,发现二者均存在评分较高的优势T表位和B表位,且存在人鼠共同T表位,而egG1y162-2的各方面指标要优于egG1y162-1,这对包虫病的诊断和疫苗研究有重要意义。