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摘要
为研究草地贪夜蛾（Spodoptera frugiperda）热休克蛋白Hsp70的功能，对Hsp70的理化性质、亲水/疏水性、二级结构、三级结构、跨膜结构及同源性等进行了分析和预测。结果表明，Hsp70基因共编码651个氨基酸，是稳定亲水蛋白，蛋白质二级结构主要为α-螺旋，其次为延伸链和无规则卷曲。Hsp70蛋白不具有信号肽及跨膜结构，与其他16种昆虫Hsp70蛋白的氨基酸序列进行对比，发现草地贪夜蛾的Hsp70蛋白与鳞翅目昆虫甜菜夜蛾（Spodoptera exigua）和斜纹夜蛾（Spodoptera litura）的亲缘关系较近。
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单位湖北省生物农药工程研究中心; 湖北省农业科学院
