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摘要
在毕赤酵母中克隆表达黑曲霉CGMCC 3.7193中一个疑似金属蛋白酶基因MPase，分离纯化后对重组酶MPase进行理化特征分析。结果显示，纯化后的MPase：比酶活达到1 859.2 U/mg，最适反应温度35℃，最适反应pH7.0；在低于40℃，pH5.0～8.0之间稳定；偏好水解大豆分离蛋白，Km和Vmax分别为3.9 mg/mL、892.7 mg/(mL·min)；金属离子Co2+和Zn2+对其有激活作用，Cu2+和Fe2+对其有抑制作用；酶解大豆分离蛋白水解度可达到14.7%，并且产物分子量大小均匀；可耐受5 000 mmol/L NaCl，在50℃保持30 min即可完全失活。其酶学特征表明：MPase在食品工业尤其在发酵食品加工中具有较大应用潜力。
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单位聊城大学; 生命科学学院
