儿茶素与糖基化-猪血红蛋白相互作用对复合物功能特性及结构的影响

作者：郭净芳; 刘丽莉^*; 程伟伟; 徐宝成; 张潇丹; 于影

来源：光谱学与光谱分析, 2023, 43(11): 3615-3621.

• 糖基化
• 猪血红蛋白
• 儿茶素
• 相互作用
• 结构特性

猪血红蛋白(PHb)可以赋予和提升食品在制备、加工和贮藏过程中的品质，但因其黏度大、性质不稳定、且血腥味较重而不被人们所接受等因素，限制了其在食品中的应用。因此，改性是提升其经济效益及生物可利用度的一种重要手段。探究了儿茶素(Catechin)与糖基化猪血红蛋白(G-PHb)相互作用对复合物(CG-PHb)功能特性及结构变化的影响。以PHb和G-PHb为对照，研究CG-PHb的溶解度、浊度、乳化性能、表面疏水性以及抗氧化性等功能特性，采用紫外-可见光谱、荧光光谱、傅里叶变换红外光谱和扫描电镜，分析CG-PHb的结构变化。结果表明：相较于PHb和G-PHb, CG-PHb的溶解度显著提高(p<0.05),浊度显著降低(p<0.05);乳化性以及乳化稳定性相较于对照组，分别提高了38.36%、 21.31%和16.08%、 3.69%(p<0.05);三者中CG-PHb的表面疏水性最大；抗氧化性随着溶液浓度的升高不断增大，溶液浓度为1.60 g·mL-1时，抗氧化性最高达93.60%; CG-PHb的紫外吸收峰相较于对照组峰形变宽、峰值增大且略微红移；荧光峰强度大小为：CG-PHb>PHb>G-PHb,且随着儿茶素的浓度增大，G-PHb的荧光猝灭效果呈现增强趋势，并发生红移现象；CG-PHb的酰胺I带向低波数方向移动，且二级结构含量中β-折叠含量显著增加(p<0.05),其余结构含量减少(p<0.05);此外，电镜结果表明，由于糖基基团的嵌入及与儿茶素之间的作用力，使蛋白质的结构发生了变化，CG-PHb的表面孔洞结构增加，有利于其功能特性的发挥。该研究可以为蛋白质的改性研究提供新思路，为复合物在食品加工过程中的性质变化提供理论基础及参考。

• 单位
  食品与生物工程学院; 河南科技大学