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摘要
对产自乳酸菌Enterococcuse faecalis TN-9的蛋白酶,进行了硫酸铵沉淀,DEAE-Sephadex A-25以及DEAE Cellulofine A-500离子交换层析的3步纯化和特性研究。纯化酶Native PAGE显示1条蛋白带。SDS-PAGE和凝胶层析分子量分别为30 ku及69 ku。纯化酶最适作用温度为30℃,最适作用pH为7.5～8.0,在pH 6.0～9.5和45℃以下条件下稳定,在0℃下显示了6.1%的相对活性,60℃以上热处理完全失去酶活。该酶被EDTA-2Na,Hg~(2+)、Cu~(2+)、Ni~(2+)、Ag~(2+)、Co~(2+)及Pepst...
