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摘要
目的 探讨人瘦素(leptin)蛋白序列特征并构建蛋白-蛋白相互作用(PPI)网络。方法 利用Expasy在线数据分析服务器、TMHMM-2.0在线网站、SOPMA二级结构预测分析软件、STRING数据库、分子进化遗传分析7.0软件等生物信息学分析工具，对人leptin蛋白的理化性质、结构、PPI网络、系统进化树进行分析。结果 人leptin蛋白含有167个氨基酸残基，分子式为C842H1333N217O245S7,相对分子质量约为18 640.57,理论等电点为5.88,不稳定系数为47.52,平均亲水系数为0.131;人leptin蛋白氨基端具有信号肽，属于分泌蛋白，含有磷酸化位点，是主要存在于细胞外的亲脂蛋白。人leptin蛋白二级结构主要以α-螺旋为主(占57.49%),其次为不规则卷曲(占32.34%)、延伸链(占7.78%)和β转角(占2.4%),其三级结构与二级结构预测结果相似，且与模板序列的相似度高达99.32%。PPI网络显示，与人leptin蛋白发生相互作用的蛋白家族包括LEPR、GHRL、GCG、IAPP、PPARG、STAT3、SOCS3、JAK2、NPY、PTPN1。系统进化树结果表明，人leptin蛋白与黑猩猩的亲缘关系较近。结论 人leptin蛋白具有信号肽结构，属于非糖基化分泌型蛋白，且可能与LEPR、GHRL、GCG、IAPP、PPARG、STAT3、SOCS3、JAK2、NPY、PTPN1蛋白存在互作关系，其蛋白表达水平在外周血循环系统中的变化可能导致免疫功能紊乱。
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