低胰蛋白酶抑制剂活力的白芸豆α-淀粉酶抑制剂的工业化制备方法探究

作者：让一峰; 赵伟; 杨瑞金

来源：食品与发酵工业, 2016, 42(04): 1-5.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201604001

• α-淀粉酶抑制剂
• 胰蛋白酶抑制剂
• 超高压
• 超滤

研究了酸碱处理、热处理、超高压、酸沉和超滤对白芸豆中α-淀粉酶抑制剂(α-amylase inhibitor,α-AI)和胰蛋白酶抑制剂(trypsin inhibitor,TI)活力的影响,旨在为工业化制备低TI活力的白芸豆α-AI提供指导。α-AI和TI在25℃时具有良好的酸碱稳定性(p H 3.0010.00)。60℃时的酸处理对TI活力无显著影响(P>0.05),而α-AI活力则会显著降低(P<0.05),碱处理对α-AI活力造成的损失大于对TI活力造成的损失。超高压(200500 MPa)处理不影响α-AI活力,200 MPa的压力对TI无显著影响(P>0.05),高于200 MPa的压力显著增强TI活力(P<0.05)。在酸沉(p H 5.2、4.4和3.6)中,α-AI基本不沉降,TI的沉降率不超过23.77%。截留分子质量为30 000 u的Millipore超滤系统和膜分离中试装置对白芸豆水提液中α-AI的截留率分别为98.32%和84.63%,对TI的截留率分别为27.20%和20.77%。因此,超滤有助于实现白芸豆α-AI和TI的工业化分离。

• 单位
  食品科学与技术国家重点实验室; 江南大学