大肠杆菌P4 FliC蛋白结构分析及同源建模

作者:李任峰; 田香勤; 何启盖; 胡建和; 赵坤; 李学斌; 王三虎
来源:生物技术通报, 2010, (10): 143-148.
DOI:10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2010.10.019

摘要

为了进一步认识大肠杆菌鞭毛蛋白(Escherichia coliFliC)的结构及功能,深入研究细菌鞭毛的生物学特性,采用生物信息学方法,对组成Escherichia coliP4 FliC蛋白质的理化性质、二级结构及三级结构等进行生物信息学分析,并在三级结构的基础上进行同源建模。理化性质分析结果表明,E.coliP4 FliC蛋白为酸性结构蛋白,与沙门氏菌鞭毛蛋白性质较为接近,二级结构以α-螺旋和随机卷曲为主要构件,其空间结构与Salmonella typhimurium的3a5xA蛋白相似性较高,以此为模板成功构建了可靠的三维结构分子模型。FliC蛋白为多种细菌的鞭毛蛋白,与细菌的运动功能...

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