科研之友
微信
新浪微博
Facebook
分享链接
摘要
以小米分离蛋白为研究对象,通过转谷氨酰胺酶交联酶改性后,对其不同条件下的溶解性进行分析研究,通过SDS-PAGE电泳对小米酶改性蛋白组分进行亚基分析。结果表明,在不同处理情况下,小米酶改性蛋白在pH 5处溶解度最小,故等电点应在pH 5附近;随盐离子浓度升高,蛋白溶解度呈现先下降后上升再下降现象;温度升高,蛋白溶解度呈现先上升后趋于稳定现象; SDS-PAGE试验结果显示,小米酶改性蛋白亚基大部分分子质量大于66.2k Da,含二硫键的亚基占大部分,在不同pH下,等电点附近沉淀的亚基数量最多,进一步印证等电点附近蛋白的溶解度的变化规律;在不同离子强度下的溶解度差异,只是整体亚基的溶解度差异,并无亚基溶解度的特异差别,在不同温度下,最接近分子质量14.4 kDa的亚基不易聚集形成不溶性聚集体。
- 单位
