热加工处理对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响

作者：徐洁琼; 曾茂茂; 秦昉; 何志勇; 陈洁

来源：食品与发酵工业, 2017, 43(08): 96-102.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.013213

• β-乳球蛋白
• 儿茶素
• 相互作用
• 热处理
• 荧光光谱

利用荧光光谱技术分析β-乳球蛋白与EGCG、EGC间的相互作用,通过测定其结合常数、结合位点数、热力学常数及β-乳球蛋白的构象变化,探究不同热处理加工条件(80℃/20 min、100℃/5 min)和加热方式(蛋白与茶多酚混合加热、蛋白单独加热)对β-乳球蛋白与茶多酚间相互作用的影响。结果表明,热加工处理对β-乳球蛋白构象及与EGCG、EGC的结合强度有不同影响。β-乳球蛋白热变性致结构展开,从而表现出与EGCG、EGC的结合能力增强。EGCG、EGC均能与β-乳球蛋白自发形成复合物而发生相互作用,结合强度EGCG明显大于EGC。对比EGCG、EGC与β-乳球蛋白混合加热和β-乳球蛋白单独加热,发现80℃混合加热后的结合强度均大于80℃蛋白单独加热,分别增加55.56%和42.78%,而100℃混合加热后的结合强度均小于100℃蛋白单独加热,分别减小14.44%及74.22%。热加工处理能改变EGCG、EGC与β-乳球蛋白的结合力类型。

• 单位
  食品科学与技术国家重点实验室; 江南大学