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摘要
<正>α-突触核蛋白（α-syn）作为帕金森病（PD）、路易体痴呆（DLB）、多系统萎缩（MSA）等神经退行性疾病的关键致病蛋白，具有在不同条件下形成不同结构和病理毒性的淀粉样纤维聚集的能力。近期研究发现，来自MSA,PD及DLB患者脑中的α-syn病理纤维结构均含有不同的化学配体通过与附近氨基酸残基的非共价作用参与特定α-syn聚集纤维构象的形成。尽管这些化学配体尚未获得鉴定，但显然与α-syn纤维的构象选择以及病理毒性高度相关。
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<正>α-突触核蛋白（α-syn）作为帕金森病（PD）、路易体痴呆（DLB）、多系统萎缩（MSA）等神经退行性疾病的关键致病蛋白，具有在不同条件下形成不同结构和病理毒性的淀粉样纤维聚集的能力。近期研究发现，来自MSA,PD及DLB患者脑中的α-syn病理纤维结构均含有不同的化学配体通过与附近氨基酸残基的非共价作用参与特定α-syn聚集纤维构象的形成。尽管这些化学配体尚未获得鉴定，但显然与α-syn纤维的构象选择以及病理毒性高度相关。
