摘要
蛋白质精氨酸甲基转移酶5(PRMT5)在细胞生长和信号转导方面是一个重要的调节因子,主要参与染色质重塑、RNA剪切、基因转录、细胞分化等过程.因此,对其结构和功能的研究就显得十分重要.通过大肠杆菌表达系统把全长基因PRMT5构建到pGEX-4T-1表达载体上,所得到GST标签的重组蛋白可溶性很低.为此,通过在其N端缺失不同氨基酸序列来增加其表达量,而且其中有一个缺失突变体的活性并没有发生改变.
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单位中国科学院; 生命科学学院; 兰州大学