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摘要
衣原体蛋白酶样活性因子（CPAF）是一种沙眼衣原体蛋白酶，其活性可抑制宿主炎症信号、细胞骨架重塑和中性粒细胞活化等过程。本研究运用生物信息学方法对CPAF蛋白的理化性质、亲/疏水性、信号肽、亚细胞定位、跨膜结构、保守结构域、N-糖基化和磷酸化位点、二级/三级结构、配体结合区域和小分子药物、B/T细胞抗原表位以及相互作用蛋白等进行分析。CPAF由601个氨基酸组成，分子质量为67 252.57 Da，理论等电点为5.68，为不稳定的亲水性蛋白质；含有信号肽，无跨膜区，保守结构域位于3～586位氨基酸序列，属于CPAF超家族，主要分布在细胞质；分别存在1个N-糖基化和53个磷酸化位点，二级结构主要以无规则卷曲和α-螺旋组成，存在14个配体结合位点、20个B细胞抗原表位、4种B细胞构象抗原表位、多个可能的T细胞抗原表位。此外，本文还虚拟筛选出5种潜在的有效小分子化合物，CPAF能与htr A、pbp B、rec C等10种其他蛋白发生互作关系。这为深入研究CPAF蛋白在沙眼衣原体发病机制中的重要作用提供了理论依据，使其可能成为疫苗研发和药物治疗的靶点。
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