英红九号茶蛋白ACE抑制肽的制备、氨基酸组成及不同超滤组分的活性评价

作者：马凤; 叶灏铎; 夏珍; 徐燕; 孙世利; 曹庸; 苗建银

来源：现代食品科技, 2023, 39(07): 237-245.

DOI：10.13982/j.mfst.1673-9078.2023.7.0959

• 英红九号茶蛋白
• ACE抑制肽
• 酶解
• 响应面优化
• 氨基酸组成
• 超滤分离

以英红九号红茶渣经碱溶酸沉提取的茶蛋白为研究对象，血管紧张素转化酶（ACE）抑制率为评价指标，通过单因素试验和响应面优化得到茶蛋白ACE抑制肽的最佳制备工艺，并对酶解物进行氨基酸组成分析、超滤膜分离和不同分子量组分的ACE抑制活性分析。结果表明，英红九号茶蛋白ACE抑制肽的最优酶解工艺为酶解温度37℃、3.20 h、p H值7.20、底物质量分数3%、酶底质量比0.40%，在此条件下进行的验证试验ACE抑制率为83.38%，与理论值84.48%较相符。英红九号茶蛋白ACE抑制肽酶解物富含必需氨基酸（33.03%）和对ACE抑制活性有重要意义的疏水性氨基酸（47.20%），且经超滤膜分离所得50=0.85 mg/mL)要显著强于酶解物(IC50=1.37 mg/mL)和>3 ku组分(IC50=2.81 mg/mL)。该研究为食源性ACE抑制肽的研究开发和英红九号茶蛋白的高值化利用提供了理论依据。

• 单位
  安徽农业大学; 华南农业大学; 广东省农业科学院茶叶研究所