摘要
异源表达是研究基因功能的重要环节。通过基因标识以及氨基酸序列比对,发现基因NCgl1600所编码的蛋白酶与E.coli MG1655硫酯酶Ⅱ相似度高达91%。为进一步鉴定其蛋白功能,将目的片段与质粒pET-28a连接转化到大肠杆菌BL21中,在异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导下过表达基因NCgl1600并测定酶活性。结果表明NCgl1600过表达对菌体内脂肪酸的种类产生了影响,促使C14:0、C18:2以及C20:4形成。同时菌体内不同种类脂肪酸的占比发生了变化,其中C16:0、C17:1、C18:0占比均提高。
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