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摘要
为探究超声处理对叶黄素（LUT）与牛血清白蛋白（BSA）结合行为的影响，采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱法分析不同超声频率（0 Hz/40 kHz/53 kHz）下LUT与BSA的相互作用，通过位点竞争试验和分子对接技术来确定结合位点。结果表明：不同超声频率下LUT对BSA造成荧光猝灭，当超声频率53 kHz时猝灭率最高（50.6%），同时超声处理使BSA结构的疏水性增强，与紫外-可见吸收光谱测定结果一致。同步荧光表明，超声处理使BSA骨架变得疏松，且在超声频率53kHz时色氨酸荧光强度变化显著。分子对接结果显示：LUT与BSA结合位点位于亚结构域ⅢA和ⅢB之间，已得到位点竞争试验的验证。此外，热力学研究和分子对接结果表明：LUT主要通过氢键和疏水相互作用与BSA自发结合。当超声超声频率53 kHz时，对LUT与BSA的结合行为影响显著。结论：通过改变超声频率，可调控食品中蛋白与小分子相互作用。
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