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摘要
运用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了生理pH条件下呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。结果表明,呋喃唑酮对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭机理属于形成复合物的静态猝灭。求得了不同温度下(25℃、31℃和37℃)呋喃唑酮与BSA作用的结合常数和结合位点数。由van’t Hoff方程式计算呋喃唑酮与BSA反应的热力学参数:焓变(ΔH)和熵变(ΔS)值分别为-30.70 kJ.mol-1和-15.43 J.mol-1.K-1,表明氢键和范德华力是两者间作用的主要作用力。根据F rster非辐射能量转移理论,求得呋喃唑酮在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.51 nm。竞争标记药物如华法林、布洛芬和洋地黄毒苷(分别为site Ⅰ、site Ⅱ和site Ⅲ探针)实验表明,呋喃唑酮主要结合在BSA上site Ⅰ位点。同步荧光光谱表明呋喃唑酮的加入使BSA的构象发生了一定的变化。
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