欧前胡素对酪氨酸酶的抑制作用及机制

作者：张国文; 石文丽; 朱苗

来源：南昌大学学报(理科版), 2021, 45(05): 463-469.

DOI：10.13764/j.cnki.ncdl.2021.05.008

• 欧前胡素
• 酪氨酸酶
• 光谱学
• 分子模拟

采用紫外、荧光和圆二色光谱法并结合分子模拟技术研究了欧前胡素对酪氨酸酶的抑制作用及其机制。结果表明,欧前胡素是一种可逆的混合型抑制剂,半数抑制浓度(IC50)为7.90×10-5 mol·L-1。欧前胡素通过静态型方式猝灭酪氨酸酶的内源性荧光,两者有一个结合位点。25℃时结合常数为2.90×103 L·mol-1,疏水作用力是驱动两者结合的主要作用力。同步荧光和圆二色谱分析表明,欧前胡素对酪氨酸酶中酪氨酸和色氨酸残基周围的微环境几乎不产生影响,但导致酪氨酸酶二级结构变得松散。分子模拟显示,欧前胡素占据酪氨酸酶的活性中心位点,并与His244,Val283,Val286,His263等氨基酸残基相互作用,阻碍了底物结合到酶的活性中心,从而降低酪氨酸酶的催化活性。

• 单位
  南昌大学食品科学与技术国家重点实验室