谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质研究

作者：袁士芳; 沐万孟; 江波

来源：食品与发酵工业, 2009, 35(07): 49-53.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.2009.07.004

• 谷氨酰胺转胺酶
• 纯化
• 酶学性质

采用离子交换层析和凝胶过滤层析等方法,分离纯化获得了轮枝链霉菌(Streptoverticillium SK4.001)谷氨酰胺转胺酶。同时研究了该酶的酶学性质及反应动力学参数,结果表明,该酶最适反应温度和pH分别为50℃和7.0,温度稳定范围为20-40℃,pH稳定范围为5.6-7.0;Na+,K+,Ca2+,Mg2+,Ba2+不会抑制酶的活性,Zn2+,Fe3+,Cu2+,Pb2+会强烈抑制酶的活性,Mn2+会部分抑制酶的活性,酶的活性部位没有金属离子的参与。以CBZ-Gln-Gly为底物,该酶的Km值为15.81mmol/L,Vmax为16.69μmol/(mL·min)。

• 单位
  江南大学; 食品科学与技术国家重点实验室