分子动力学探究高压对β-乳球蛋白与多酚结合的影响

作者：孔庆新; 罗丽梅; 黄业传^*; 徐伟平; 张径舟; 刘碧林; 任丽萍

来源：食品与发酵工业, 2022, 48(03): 107-114.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.027442

• 高压
• β-乳球蛋白
• 多酚
• 分子动力学

为探究不同压力下多酚与蛋白的结合规律，以表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate, EGCG)和β-乳球蛋白为研究对象，采用分子对接和分子模拟研究两者结合能和结合机制在0.1、200、500、800 MPa时的变化。结果表明，EGCG常压下主要结合在疏水腔(1号区域),蛋白经200和500 MPa处理后，EGCG主要结合在蛋白表面的2号区域，而800 MPa处理后至少有5个结合区域。以1号结合位点为对象进行150 ns的分子动力学模拟过程，发现200 MPa的压力处理能使蛋白结构更稳定，而500和800 MPa压力下蛋白稳定性略为降低。500 MPa及以上的压力能使蛋白的疏水表面积、α-螺旋和β-折叠减少。EGCG与β-乳球蛋白的结合自由能随压力的增加而降低，其中主要是由范德华力、氢键作用减弱所致。另外，高压下蛋白结构的变化，特别是结合位点处的变化也显著影响了EGCG与蛋白的结合。

• 单位
  生物工程学院; 荆楚理工学院; 重庆化工职业学院; 西南政法大学