3-吲哚丁酸与HSA的相互作用及其对HSA结构的影响

作者：张国文; 张丹; 吴健妹

来源：南昌大学学报(工科版), 2023, 45(01): 1-8.

DOI：10.13764/j.cnki.ncdg.2023.01.002

• 3-吲哚丁酸
• 人血清白蛋白
• 相互作用
• 分子模拟

采用紫外光谱、荧光光谱和圆二色光谱方法联合分子对接和分子动力学模拟技术研究了3-吲哚丁酸(IBA)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用，探究了两者相互作用对HSA结构的影响。结果表明，IBA能够与HSA结合形成复合物，增加反应体系的荧光强度，氢键和范德华力为IBA与HSA结合的主要驱动力，其结合常数在103数量级。位点竞争实验和分子对接表明，IBA结合在HSA亚域ⅡA的SiteⅠ位点，并通过范德华力与氨基酸残基Ser192、Tyr150、Glu196、Ala291、His288和Glu292发生相互作用，且与Arg257和Glu153形成氢键。IBA的结合使得HSA的多肽链收缩，巯基含量减少，α-螺旋含量增加和β-折叠含量降低。分子动力学模拟进一步表明，IBA与HSA结合使得HSA的表面疏水性下降，极性增加，分子结构刚性程度减弱。这些发现为从分子水平上认识IBA与HSA的作用机制及IBA的潜在毒性提供理论基础。

• 单位
  南昌大学食品科学与技术国家重点实验室